Μετουσίωση πρωτεϊνών

A. ΣΚΟΠΟΙ

1. Η κατανόηση της σημασίας των δεσμών ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες για τη στερεοδιάταξη των πρωτεϊνών.
2. Να διαπιστώσουν οι μαθητές ότι η μετουσιωμένη πρωτεΐνη έχει χάσει την λειτουργικότητά της.

B. ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΕΣ ΓΝΩΣΕΙΣ ΘΕΩΡΙΑΣ
Οι πρωτεΐνες είναι μεγάλες και πολύπλοκες οργανικές ενώσεις (μακρομοριακές - πολυμερή), τις οποίες τις ταξινομούμε με κριτήριο την λειτουργία τους, σε δομικές (αποτελούν δομικά υλικά του κυττάρου, π.χ. το ασπράδι του αυγού που περιέχει την πρωτεΐνη αλβουμίνη) και λειτουργικές (συμβάλλουν σε κάποιες λειτουργίες, π.χ. τα ένζυμα). Οι δομικοί λίθοι (τα μονομερή των πρωτεϊνών) είναι τα αμινοξέα. Έχουν προσδιοριστεί πάνω από 170 αμινοξέα, από τα οποία μόνο 20 αποτελούν το συστατικό των πρωτεϊνών. Τα διαδοχικά αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικό δεσμό και σχηματίζουν πολυπεπτιδικές αλυσίδες.

Κάθε πολυπεπτιδική αλυσίδα μπορεί να περιέχει πάνω από 1000 αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες παράγονται στο κυτταρόπλασμα και συγκεκριμένα στα ριβοσώματα όπου ξεκινούν ως απλές μη διακλαδωμένες αλληλουχίες αμινοξέων, δηλαδή πεπτιδίων ή πολυπεπτιδίων, σχηματίζοντας την πρωτοταγή δομή, για την οποία καθοριστικός παράγοντας είναι η αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτική αλυσίδα. Την αλληλουχία αυτή την καθορίζουν τα νουκλεϊκά οξέα, τα οποία και φέρονται να ελέγχουν όλες τις λειτουργίες αλλά και τα κληρονομικά γνωρίσματα των οργανισμών.
Στη συνέχεια όλα τα πρωτεϊνικά μόρια υφίστανται μια φυσική αναδιάταξη προκειμένου να δώσουν μια δευτεροταγή δομή η οποία προκαλείται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των καρβοξυλομάδων και των αμινομάδων των αμινοξέων. Κατά τη δευτεροταγή δομή δε λαμβάνονται υπ' όψιν οι αλληλεπιδράσεις μεταξύ των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αναδιπλώνεται και αποκτά ελικοειδή ή πτυχωτή μορφή.
Οι πρωτεΐνες υφίστανται ακόμα ποιο περίπλοκο δίπλωμα (πτύχωση) το οποίο καλείται τριτοταγής δομή. Με τον όρο τριτοταγή δομή, εννοούμε το τελικό  και λειτουργικό σχήμα που αποκτά η πρωτεΐνη μετά κι από την αλληλεπίδραση των πλευρικών ομάδων των αμινοξέων. Τέλος, υπάρχουν και πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που είναι χαλαρά ενωμένες και αυτό αποτελεί τη λεγόμενη τεταρτοταγή δομή. Παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη.
Η ποικιλία των πρωτεϊνών είναι πάρα πολύ μεγάλη. Αυτό οφείλεται στο ότι δύο πρωτεΐνες μπορεί να διαφέρουν μεταξύ τους δομικά ή λειτουργικά,
· είτε γιατί έχουν διαφορετική αλληλουχία των αμινοξέων,
· είτε γιατί έχουν διαφορετικό αριθμό αμινοξέων,
· είτε γιατί τα αμινοξέα κατανέμονται σε δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες,
· είτε γιατί η διάταξή τους στο χώρο είναι διαφορετική.
Το τελικό σχήμα των πρωτεϊνών μπορεί να είναι ινώδες ή σφαιρικό (σφαιρική είναι η πρωτεΐνη αλβουμίνη στο ασπράδι του αυγού, και ινώδης το κολλαγόνο του συνδετικού ιστού).

Γ. Οργανα και υλικά απαραίτητα για το πείραμα

1. 1. Ενα αβγό.
2. 2. Ένα ποτήρι ζέσεως
3. 3. Τριχλωροξικόή υδροχλωρικόοξύ 10%.

Πορεία του πειράματος: 1) Χωρίζουμε προσεκτικά το ασπράδι από τον κρόκο του αβγού. Το ασπράδι περιέχει τη πρωτεΐνη ωολευκωματίνη. 2) Διαλύουμε το ασπράδι σε διπλάσια ποσότητα νερού από τη βρύση. 3) Προσθέτουμε στο διάλυμα, σταγόνα σταγόνα, διάλυμα τριχλωρικού οξέος 10% ή αραιό HCI.

Παρατηρούμε ότι στα σημεία επαφής των δύο διαλυμάτων δημιουργείται μια λευκή ζώνη .Η ζώνη αυτή αποτελείται από την μετουσιωμένη πρωτεΐνη αλβουμίνη. Η μετουσίωση της πρωτεΐνης οφείλεται στην καταστροφή των δεσμών, που σχηματίζονται μεταξύ των πλαγίων ομάδων R των αμινοξέων. Στην ουσία ξεδιπλώνεται η διπλωμένη πρωτεΐνη.

Οι πρωτεΐνες διαλύονται κυρίως σε ισχυρά πολικά μέσα, όπως το νερό, την αμμωνία κ.α. Για μια ορισμένη τιμή pH του διαλύματος, η πρωτεΐνη έχει ίσο αριθμό θετικών και αρνητικών φορτίων και συνολικά το μόριό της είναι ηλεκτρικά ουδέτερο (ισοηλεκτρικό σημείο). Ακραίες μεταβολές του pH προς τη μία ή την άλλη κατεύθυνση, οδηγούν σε σπάσιμο των δεσμών ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες, καταστρέφοντας τη δομή της πρωτεΐνης. Το ίδιο συμβαίνει με ακραίες μεταβολές της θερμοκρασίας.

Για την εργασία εργάστηκαν οι μαθητές:

1. ΑΣΒΕΣΤΑΣ ΧΡΗΣΤΟΣ

2. ΓΚΑΝΑΚΑ ΑΙΚΑΤΕΡΙΝΗ

3. ΔΗΜΟΥ ΘΕΟΔΩΡΑ

4. ΔΟΜΙΝΑΡΗ ΑΣΗΜΙΝΑ

5. ΚΟΥΡΚΟΥΤΙΔΟΥ ΜΑΡΙΑ

6. ΚΡΟΥΣΑΡΛΗΣ ΓΡΗΓΟΡΗΣ

7. ΝΕΟΚΟΣΜΙΔΟΥ ΜΕΝΙΑ

8. ΠΑΣΧΟΥΔΗ ΚΥΡΙΑΚΗ

9. ΠΑΤΣΑΝΗ ΖΩΗ

Υπεύθυνη Καθηγήτρια: ΛΑΖΟΥ ΓΕΩΡΓΙΑ